Українська Русский English

ISSN 2522-9028 (Print)
ISSN 2522-9036 (Online)
DOI: https://doi.org/10.15407/fz

Fiziologichnyi Zhurnal

is a scientific journal issued by the

Bogomoletz Institute of Physiology
National Academy of Sciences of Ukraine

Editor: V.F. Sagach

The journal was founded in 1955 as
1955 – 1977 "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 0015 – 3311)
1978 – 1993 "Fiziologicheskii zhurnal" (ISSN 0201 – 8489)
1994 – 2016 "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 0201 – 8489)
2017 – "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 2522-9028)

Fiziol. Zh. 2001; 47(1): 85-92


Intermittent hypoxic training with exogenous nitricoxide improves rat liver mitochondrial oxidationand phosphorilation under acute hypoxia

T. V. Serebrovskaya, N. M. Kurgalyuk, V. I. Nosar, E. E. Kolesnikova

    A. A. Bogomoletz Institute of PhysiologyNational Academy of Sciences of Ukraine, Kiev


Abstract

T. V. Serebrovskaya, N. M. Kurgalyuk, V. I. Nosar, E. E. Kolesnikova INTERMITTENT HYPOXIC TRAINING WITH EXOGENOUS NITRIC OXIDE IMPROVES RAT LIVER MITOCHONDRIAL OXIDATION AND PHOSPHORILATION UNDER ACUTE HYPOXIA It have been shown that NO plays primary role in several mitochondrial functions. Our objective for this study was to investigate whether exogenous NO (L-arginine) modulates the adaptive reactions of rat liver tissue respiration and lipid peroxidation on intermittent hypoxic training (IHT). In control animals the test with acute hypoxia (7% O2, 30 min) provoked sharp augmentation of ADP-stimulating tissue respiration with the increase of respiratory coefficient and phosphorylation rate, the decrease of O2 uptake efficacy and switching the energy supply to succinate oxidation pathway with the inhibition of aminotranspherase Krebs cycle substrates supply mechanism. The twice augmentation of malon dialdehyde content (MDA) was observed. The same hypoxic test but after 14 days of IHT (11 % O2, 15-min sessions with 15 min rest intervals, 5 times daily) produced a stimulation of oxidative phosphorylation with primary activation of aminotranspherase pathway, the marked increase of ADP/O ratio on the background of a decrease of MDA content by 32%. The combination of IHT with L-arginine treatment (600 ig/eg intraperitoneally, daily before IHT sessions) provoked a decrease of tissue oxygen consumption, the inhibition of both aminotranspherase and succinateoxidase Krebs cycle substrates supply mechanism on the background of pronounced MDA decrease (by 120%) in comparison with untrained animals. L-arginine effects abolished by the NO-synthase blocker L-NNA. We conclude that the combination of IHT which promotes the increase of inner adaptive mechanisms with NO-donors treatment could significantly increase the tolerance to episodes of acute hypoxia. A. A. Bogomoletz Institute of Physiology National Academy of Sciences of Ukraine, Kiev

References

  1. СПИСОК ЛІТЕРАТУРИ
  2. Гаврилов В.Б., Гаврилова А.П., Мажуль Л.М. Анализ методов определения продук-тов перекисного окисления липидов в сыворотке крови по тесту с тиобарбитуровойкислотой // Вопр.мед.химии. — 1987. — 33, №1. — С.118-122.Т. В. Серебровська та ін.
  3. 92 ISSN 0201-8489 Фізіол. журн., 2001, Т. 47, № 1
  4. Ещенко Н.Д., Вольский Г.Г. Определение количества янтарной кислоты и активнос-ти сукцинатдегидрогеназы. — В кн.: Методы биохимических исследований. — Л.:Идз-во Ленингр. ун-та, 1982. — С.207-212.
  5. Колчинская А.З. Механизмы действия интервальной гипоксической тренировки. —В кн.: Интервальная гипоксическая тренировка, эффективность, механизмы дей-ствия. — К., КГИФК, 1992. — С.107-113.
  6. Кондрашова М.Н. Трансаминазный цикл окисления субстратов в клетке как меха-низм адаптации к гипоксии. — В сб.: Фармакологическая коррекция гипоксическихсостояний. — М., 1989. — С.51-70.
  7. Лукьянова Л.Д., Романова В.Е., Чернобаева Г.Н. Особенности окислительного фос-форилирования в митогхондриях мозга крыс с различной чувствительностью к кис-лородной недостаточности //Бюл. экспер. биологии и медицины. — 1991. — №7.—С.49-51.
  8. Любарев А.Е., Курганов Б.И. Принципы пространственно — временной организа-клеточного метаболизма //Успехи совр. биол. — 1989. — №1. — С.19-35.
  9. Осадчая Л.М. Определение активности аминотрансфераз в тканях. — В кн.: Мето-ды биохимических исследований. — Л.: Идз-во Ленингр. ун-та, 1982. — С.246-250.
  10. Реутов В.П., Сорокина Е.Г., Охотин В.Е., Косицын Н.С. Циклические превраще-ния оксида азота в организме млекопитающих. — М.: Наука, 1998. — 159 с.
  11. 9. Руководство по изучению биологического окисления полярографическим методом.—М.: Наука. — 1973. — 221с.
  12. 10. Темнов А.В., Сирота Т.В., Ставровская И.Г. и др. Влияние супероксида воздухана структурную организацию и фосфорилирующее дыхание митохондрий // Био-химия. — 1997. — 62. — Вып. 10. — С.1272-1279.
  13. Brown G. Nitric oxide regulates mitochondrial respiration and cell functions by inhibitingcytochrome oxidase // FEBS Lett. — 1995. — 369. — P.136-139.
  14. Brown GC. Nitric oxide and mitochondrial respiration // Biochim Biophys Acta. –1999. — 1411(2—3). — P.351-369.
  15. Chance B., Williams G. The respiratory chain and oxidative phosphorylation // Adv.Enzymol. — 1956. — 17. — P.65-134.
  16. Giuffre A., Sarti A., D’Itri E et al. On the mechanism of inhibition of cytochrome coxidase by nitric oxide // J. Biol. Chem. — 1996. — 271. — P.33404-33408.
  17. Giulivi C. Functional implications of nitric oxide produced by mitochondria inmitochondrial metabolism //Biochem. J. — 1998. — 332. — P.673-679.
  18. Henry Y., Guissani A. Interactions of nitric oxide wiyh hemoproteins: roles of nitricoxide in mitochondria //Cell. Mol.Life Sci. — 1999. — 55. — P.1003-1014.
  19. Loke K.E, Laycock S.K, Mital S. et al. Nitric oxide modulates mitochondrial respirationin failing human heart // Circulation . — 1999. — 100, №12. — P. 1291-1297.
  20. Lowery O.H., Rosebroughh N.I., Farr A.L., Randall R.I. Protein measurement withthe Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. — 1951. — 193, №1. — P.265-275.
  21. 19. Malyshev I.Y., Zenina T.A., Golubeva L.Y. et al. NO-dependent mechanisms ofadaptation to hypoxia. Nitric Oxide// Biology and Chemistry. — 1999. — 3, № 2. —P.105-113.
  22. 20. McBride AG, Borutaite V, Brown GC. Superoxide dismutase and hydrogen peroxidecause rapid nitric oxide breakdown, peroxynitrite production and subsequent cell death// Biochim Biophys Acta. — 1999. — 1454, № 3. — P.275 — 288.
  23. Okada S., Takehara Y., Yabuki M. еt al. Nitric oxide, a physiological modulator ofmitochondrial function // Physiol. Chem. Phys. Med. NMR. — 1996. — 28. — P.69-82.
  24. Stadler J., Billar T., Curran R. et al. Effects of exogenous and endogenous nitric oxideon mitochondrial respiration of rat hepatocytes // Amer. J. Physiol. — 1991. —260. — P.C910-916.

© National Academy of Sciences of Ukraine, Bogomoletz Institute of Physiology, 2014-2018.