Українська Русский English

ISSN 2522-9028 (Print)
ISSN 2522-9036 (Online)
DOI: https://doi.org/10.15407/fz

Fiziologichnyi Zhurnal

is a scientific journal issued by the

Bogomoletz Institute of Physiology
National Academy of Sciences of Ukraine

Editor-in-chief: V.F. Sagach

The journal was founded in 1955 as
1955 – 1977 "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 0015 – 3311)
1978 – 1993 "Fiziologicheskii zhurnal" (ISSN 0201 – 8489)
1994 – 2016 "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 0201 – 8489)
2017 – "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 2522-9028)

Fiziol. Zh. 2008; 54(1): 63-68


Peculiarities of the l- arginine metabolism in the blood leukocytesunder experimental diabetes mellitus

I.V. Brodyak, N.A.sybirna.

    Львів. нац. ун-т ім. Івана Франка


Abstract

In experimental streptozotocin-induced diabetes, the activity of enzymes which have common substrate (L-arginine) changes in leucocytes of peripheral blood. It leads to misbalance be- tween different pathways of arginine metabolism: NO-syn- thase (oxidative) pathway is activated, whereas arginase (non- oxidative) one is depressed. The injection of L-arginine under diabetes activated nonoxidative pathway, which can be seen in possible decrease in NO-synthase activity with unchanged arginase activity. After injection of aminoguanidine in animals under diabetes the efficiency of both pathways in leucocytes decreases, which may be the basis of reconstitution of physi- ological pool to the relatively essential amino acid L-arginine

References

  1. СПИСОК ЛІТЕРАТУРИ
  2. Амосова К.М., Гула Н.М., Гунський Ю.І. та ін. Стан NO-системи в еритроцитах крові хворих з первинною легеневою гіпертензією та його зміни під час лікування дилтіаземом // Серце і судини. – 2004. – №2. – С. 76–82.
  3. Бродяк I.В., Сибірна Н.О. Вплив L-аргініну на активність NO-синтази та процес окисної модифікації білків при стрептозотоциновому діабеті у щурів // Експерим. та клін. фізіологія і біохімія. – 2005. – № 4. – С. 23–28.
  4. Бродяк І.В., Сибірна Н.О. Вплив аміногуанідину на активність NO-синтази у лейкоцитах периферичної крові за умов стрептозотоцинового діабету у щурів // Там само. – 2006. – № 3. – С. 45–49.
  5. Бродяк І.В., Сибірна Н.О. Вплив аміногуанідину на процес окисної модифікації білків за умов експе- риментального цукрового діабету у щурів // Укр. біохім. журн. – 2006. – 78, № 5. – С. 114–119.
  6. Кіселик І.О., Луцик М.Д., Шевченко Л.Ю. Особли- вості визначення нітратів та нітритів в периферичній крові у хворих на вірусні гепатити та при синдромі жовтяниці іншої етіології // Лаб. діагностика. – 2001. – № 3. – С. 43–45.
  7. Комарєвцева І.О., Орлова О.А., Благодаренко Є.А. Вміст оксиду азоту в нирках за активації апоптозу // Укр. біохім. журн. – 2002. – 74, №4. – С.116–119.
  8. Кургалюк Н.Н. Оксид азота как фактор адапта- ционной защиты при гипоксии // Успехи физиол. І.В. Бродяк, Н.О. Сибірна
  9. 86ISSN 0201-8489 Фізіол. журн., 2008, Т. 54, № 1 наук. – 2002. – 33, № 4. – С. 65–79.
  10. Манухина Е.Б., Ванин А.Ф., Смирин Б.В. Роль депо оксида азота в адаптации сердечно-сосудистой системы // Клін. та експерим. патологія. – 2004. – 3, № 2. – С. 22–24.
  11. 9. Марков Х.М. О биорегуляторной системе L- аргинин – окись азота // Пат. физиология и эксперим. терапия. – 1996. – №1. – С. 35–39.
  12. 10. Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К., Реутов В.П. Оксид азота и NO-синтазы в организме млекопитающих при различных функциональных состояниях // Биохимия. – 2000. – 65, № 4. – С. 485–503.
  13. Покровский В.И., Виноградов Н.А. Оксид азота, его физиологические и патофизиологические свойства // Терап. архив. – 2005. – № 1. – С. 82–87.
  14. Сагач В.Ф., Присяжна О.Д., Ткаченко М.М., Коцюру- ба А.В. Вплив L-аргініну на функціональну активність ендотелію за умов експериментального цукрового діабету // Фізіол. журн. – 2005. – 51, № 2. – С. 3–7.
  15. Albakri Q.A., Stuehr D.J. Intracellular assembly of inducible NO synthase is limited by nitric oxide- medi- ated changes in heme insertion and availability // J. Biol. Chem. – 1996. – 271, № 10. – P. 5414–5421.
  16. Davis R.H., Mora J. Arginase Assay // J. Bacteriology. – 1968. – 96. – P. 383–388.
  17. Iori E., Calo L., Valbusa D. Diabetic ketosis activates lymphomonocyte-inducible nitric oxide synthase // Diabet. Med. – 2002. – 19, № 9. – P. 777–783.
  18. Peterson G.L. A simplification of the protein assay method of Lowry et al. which is more generally applicable // Anal. Biochem. – 1977. – 83, № 2. – P. 346–356.
  19. Selter M., Knowles R.G., Moncada S. Widespread tis- sue distribution, species and changes in activity of Ca2+- dependent and Ca2+-independent nitric oxide syntases // FEBS Lett. – 1991. – 291, № 1. – P. 145–149.
  20. Vodovotz Y., Know N.S., Popischil M. et al. Inactivattion of nitric oxide synthase after prolonged incuba- tion of mouse macrophages with IFN-gamma and bac- terial lipopolisaccharide // J. Immunology. – 1994. – 152, №8. – P. 4110–4118.

© National Academy of Sciences of Ukraine, Bogomoletz Institute of Physiology, 2014-2019.