Changes in protein composition of membranecytoskeletalcomplex in mammalian erythrocytes under cryopreservation
O. Denysova, N. Zemlyanskikh, G. Zhegunov.
Kharkiv, zooveterinary academy
Abstract
Protein composition of mammalian erythrocyte membrane-
cytoskeletal complex under the influence of cryoprotectants
and freezing-thawing process was studied by the methods of
electrophoresis. No quantitative and qualitative differences in
the research objects on basic structural proteins in all experi-
mental variants were revealed. Slight changes in cryopre-
servation process were noted in bovine erythrocytes, where
there was a reduction of protein band 6. This may be related to
either cryostability of protein or insufficient sensitivity of
the method.
References
- Бабійчук Л.О., Землянських Н.Г., Кузьміна Л.М. Новий метод кріоконсервування еритроцитів для клінічної практики // Трансплантологія. – 2000. – 1, № 1. – С. 296–298.
- Бейли Н. Статистические методы в биологии. – М.: Мир, 1963. – 71 с.
- Белоус А.М., Бондаренко В.А. Структурные изменения биологических мембран при охлаждении. – К.: Наук. думка, 1982. – 255 с.
- Гулевский А.К. Барьерно-транспортные свойства плазматических мембран в процессе криокон- сервирования: Автореф. дис. ... д-ра биол. наук. – Харьков, 1986. – 42 с.
- Жегунов Г.Ф., Денисова О.Н., Землянских Н.Г. Криоконсервирование и сохранность эритроцитов животных // Проблемы криобиологии. – 2005. – 3, №3. – С. 566–569.
- Кудрявцев А.А., Кудрявцева Л.А. Клиническая гематология животных. – М.: Колос, 1974. – 398 с.
- Мокеев И. Н. Инфузионно-трансфузионная терапия: Справочник. – М., 1998. – 232 с.
- Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультра- центрифугирование (практическое пособие). – М.: Наука, 1981. – 288 с.
- 9. Пушкарь Н.С., Шраго М.И., Белоус А.М., Калугин Ю.В. Криопротекторы. – К.: Наук. думка, 1978. – 204 с.
- 10. Семенова Н.В., Федорова Л.И., Виноградов В.Л. и др. Сравнительное изучение криоконсервиро- ванных эритроконцентратов при различных спосо- бах их отмывания// Гематология и трансфузиол. – 1986. – № 10.– С. 42–52.
- Черницкий Е.А., Воробей А.Б. Структура и функ- ция эритроцитарных мембран.- Минск: Наука и техника, 1981. – 213 с.
- An X., Lecomte M.C., Chasis J.A. et al. Shear-response of the spectrin dimmer-tetramer equilibrium in the red blood cell membrane // J.Biol.Chem. – 2002. – 277, № 35. – P. 31796–31800
- Ballas S.K. Red cell membrane protein in change caused by freezing and mechanism of cryoprotection by glyc- erol // Transfusion. – 1981. – 21, № 2. – P. 203–210.
- Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utiliz- ing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. – 1976. – 72. – P. 248–254.
- Bruce L.J., Becrmann R., Ribeiro M.L. et al. A band 3- based macrocomplex of integral and peripheral pro- teins in the RBC membrane // Blood. – 2003. – 101, №10. – P. 4180–4188.
- Fairbanks G., Steсk T. L., Wallach D. F. H. Electro- lytic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane// Biochemistry. – 1971. – 10. – Р. 2606–2617.
- Guerra-Shinohara E.M., Barretto O.C. The erythrocyte cytoskeleton protein 4.2 is not demonstrable in sev- eral mammalian species // Braz. J. Med. Biol. Res. – 1999. – 32, №6. – Р. 683–687.
- Matei H., Frentescu L., Benga Gh. Comparative stud- ies of the protein composition of red blood cell membranes from eight mammalian species //J. Cell. Mol. Med. – 2000. – 4, № 4. – Р. 270–276.
- 19. Muldrew K., Mcgann L.E., The osmotic rupture hy- pothesis of intracellular freezing // Cryobiology. – 1993. – 30. – P. 620.
- 20. Nicola V., Le Van Kim C., Gane P. et al. Rh-RhAG/ ankirin-R, a new interaction site between the membrane bilayer and the red cell skeleton, is impaired by Rh null - associated mutation // J.Biol.Chem. – 2003. – 278, – №28.– P. 25526–25533.
- Peters L.L., Jindel Y.K., Gwynn B. et al. Mild spherocy-tosis and altered red cell ion transport in protein 4. 2-null mice // J. Clin. Invest. – 1999 – 11. – P. 1527–1537.
- Scott K.L., Lecal J., Acker J.P. Biopreservation of red blood cells: past, present and future // Trans. Med. Reviews. – 2005. – 19, №2. – Р. 127–142.
- Shohet S.B. Possible roles for the membrane cytoskel- eton in regulation red cell stability and deformability // Scand. J. Clin. Lab. Invest. Suppl. – 1981. – 156. – P. 123–130.
- Wagner C.T., Martowicz M.L., Livesey S.A. et al. Bio- chemical stabilization enhances red blood cell recovery and stability following cryopreservation // Cryobio- logy. – 2002. – 45. – P. 153–166.
- Walson P.F., Kunze E., Cramer P., Hammerstedt R.H. A comparison of critical osmolarity and hydraulic conductivity and its activation energy in fowl and bull spermatozoa // J.Androl. – 1992. – 13. – P. 131–138.
|