Українська Русский English

ISSN 2522-9028 (Print)
ISSN 2522-9036 (Online)
DOI: https://doi.org/10.15407/fz

Fiziologichnyi Zhurnal

is a scientific journal issued by the

Bogomoletz Institute of Physiology
National Academy of Sciences of Ukraine

Editor-in-chief: V.F. Sagach

The journal was founded in 1955 as
1955 – 1977 "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 0015 – 3311)
1978 – 1993 "Fiziologicheskii zhurnal" (ISSN 0201 – 8489)
1994 – 2016 "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 0201 – 8489)
2017 – "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 2522-9028)

Fiziol. Zh. 2006; 52(5): 74-79


Antioxidant systemand NADH2-depended methemoglobinereductase activity changes in rats blood underthe L-arginine administration

A.Ya. Sklyarov, Yu.M. Fedevych, O.Ya. Meleh, V.V. Stadnyk

    Lviv National Medical University named after DanyloGalytskyi, Lviv, Ukraine


Abstract

We investigated the influence of L-arginine, a nitric oxide pre- cursor, on the state of hemoglobin and basic parts of the anti- oxidant system. We revealed the negative influence of NO hyperproduction on the oxygen transport by haemoglobin, which is manifested by the increase of MetHb concentration and decrease of the MetHb-reductase activity. Also increase of glutathioneperoxidase, glutathionereductase and glutathion- etransferase activities were documentated; at the same time catalase activity in the erythrocyte hemolisate was decreased. This can point on the dominating role of glutathione in the protection of erythrocyte membrane and hemoglobin under the condition of oxidative stress, which was induced by NO hyperproduction.

References

  1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биохимии. – М.: Высш. школа, 1988. – 239 с.
  2. Горрен А.К., Майер Б. Универсальная и комплексная энзимиология синтазы оксида азота // Биохимия. – 1998. – 63, вып. 7. – С.870 – 880.
  3. Горячковский А.М. Клиническая биохимия. – Одеса: Астропринт, 1998. – 607 с.
  4. Дервиз Г.В. Метод определения активности НАДН 2 – зависимой метгемоглобинредуктазы в крови (эрит- роцитах) // Лаб. дело. - 1976. - №4. - С.220–224.
  5. Зинчук В.В., Борисюк М.В. Изменение сродства гемоглобина к кислороду и параметров проокси- дантно-антиоксидантного равновесия при введении ЛПС в условиях коррекции L-аргинин–NO-пути //Бюл. эксперим. биологии и медицины. – 1999. – 127, №6. – С.616–619.
  6. Зинчук В.В., Борисюк М.В., Корнейчик В.Н. Роль сродства гемоглобина к кислороду в активации перекисного окисления липидов при лихорадке // Там же. – 1996. – 121, №1. – С. 44–47.
  7. Коробов В.М. Роль оксиду азоту в регуляції транспорту газів // Укр. біохім. журн. – 2001. – 73, №4. – С. 13.–18.
  8. Коробов В.Н., Климишин Н.И., Павлюк Н.В. и др. Сравнительный анализ кислородосвязывающих и антиоксидантних свойств крови лабораторних животных и ондатры (Ondatra zibethica) // Журн. эволюц. биохимии и физиологии. – 1995. – 31, № 3. – С. 369–372.
  9. 9. Королюк М.А., Иванова Л.И., Майорова И.Г. и др. Метод определения активности каталазы // Лаб. дело. – 1988. – №1. – С. 16–19.
  10. 10. Кушаковский М.С. Клинические формы повреж- дения гемоглобина. – М.: Медицина, 1968. – 225 с.
  11. Моин В.М. Простой и специфический метод определения активности глутатионпероксидазы в эритроцитах // Лаб. дело.- 1986.- №12.- С.724–727.
  12. Переслегина И.А. Активность антиоксидантных ферментов слюны здоровых детей // Там же. – 1989. – №5. – С.20–23.
  13. Реутов В.П. Цикл оксида азота в организме млекопитающих и принцип цикличности // Биохимия. – 2002. – 67, вып. 3. – С.353–376.
  14. Реутов В.П., Сорокина Е.Г. NO-синтазная и нитритредуктазная компоненты цикла оксида азота // Там же. – 1998. – 63, вып 7. – С.1029–1040.
  15. Тимирбулатов Р.А., Селезнев Е.И. Метод повы- шения интенсивности свободнорадикального окисления липидсодержащих компонентов крови и его диагностическое значение // Лаб. дело. – 1981. – № 4. – С. 209–211.
  16. Akintonwa D.A. Theoretical mechanistic basis of oxi- dants of methaemoglobin formation // Med. Hypoth- ses. – 2000. – 54, №2 – P. 312–320.
  17. Borisiuk M.V., Zinchuk V.V. Analysis of the relationship between hemoglobin-oxygen affinity and lipid peroxidation during fever // Acta Bioch. Pol. – 1995. – 42, № 1. – P. 69–74.
  18. Czako L., Takacs T. Involvement of oxygen-derived free radicals in L-arginine-induced acute pancreatitis// Dig. Dis. Sci. – 1998. – 43. – P.1770–1777.
  19. 19. Deem S., Gladwin M.T., Berg J.T. et al. Effects of S- nitrosation of hemoglobin on hypoxic pulmonary vaso- constriction and nitric oxide flux // Amer. J. Respir. Crit. Care. Med. – 2001. – 163, № 5. – P . 1164–1170.
  20. 20. Fernandes M.A., Mota I.M., Silva M.T. et al. Human erythrocytes are protected against chromate-induced peroxidation // Ecotoxicol. Environ Saf. – 1999. – 43, №1. – P. 38–46.
  21. Francescutti D., Baldwin J., Lee L., Mutus B. Peroxy- nitrite modification of glutathione reductase: modeling studies and kinetic evidence suggest the modification of tyrosines at the glutathione disulfide binding site// Protein Engineering. – 1996. – 9. – P.189–194.
  22. Green L.C., Wagner D.A.et al. Analysis of nitrate, nitrite, and [15N] nitrate in biological fluids // Anal. Biochem. – 1982. – 126. – P.131–138.
  23. Gross S.S., Lane P. Physiological reactions of nitric oxide and hemoglobin: a radical rethink // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1999. – 96, №18. – P. 9967–9969.
  24. Head C.A., Brugnara C., Martinez-Ruiz R. et al. Low concentrations of nitric oxide increase oxygen affinity of sickle erythrocytes in vitro and in vivo // J. Clin. Invest. – 1997. – 100, №5. – P.1193–1198.
  25. Helmut S., Sharov V., Klotz L., Briviba K. Glutathione Peroxidase Protects against Peroxynitrite-mediated Oxidations. A new function for selenoproteins as peroxynitrite reductase // J. Biol. Chem. – 1997. – 272. – P. 27812–27817.
  26. Hrinczenko B.W., Alayash A.I., Wink D.A. et al. Ef- fect of nitric oxide and nitric oxide donors on red blood cell oxygen transport // Brit. J. Haematol. – 2000. – 110. – P. 412–419.
  27. Jones D.P., Eklow I., Thor H., Omenius S. Metabo- lism of hydrogen peroxide in isolated hepatocytes: relatives contributions of catalase and glutathione per- oxides in descomposition of endogenously generated hydrogen peroxide // Arch. Biochem. Biophys. – 1981. – 210. – P.505–516.
  28. Kosaka H., Seiyama A. Physiological role of nitric oxide as an enhancer of oxygen transfer from erythro- cytes to tissues // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1996. – 218, №3. – P.749–752.
  29. 29. Kozlova N., Slobozhanina E., Antonovich A. et al. Effect of reduced and oxidized glutathione on physico- chemical properties of erythrocyte membranes// Biofizika. – 2001. – 46. – P. 467–470.
  30. 30. Lukyanenko L., Kozlova N., Slobozhanina E. Activity of membrane-bound NADH-methemoglobin reductase and physical state of lipids in erythrocyte membranes/ / Bioelectrochemistry. – 2004 – 62. – P. 191–193.
  31. Nagababu E., Francis J. et al. Hydrogen-peroxide-in- duced heme degradation in red blood cells: the protec- tive roles of catalase and glutathione peroxidase // Biochim. Biophys Acta. – 2003. – 1620. – P. 211–217.
  32. Zwart A., Bursa A., van Kampen E.J. at al. A multi “wavelenght” spectrophotometric method for the si- multaneous determination of five hemoglobin deriva- tives // J. Clin. Chem and Clin. Biochem. – 1981. – 19. – P. 457–463.

© National Academy of Sciences of Ukraine, Bogomoletz Institute of Physiology, 2014-2019.