Українська Русский English

ISSN 2522-9028 (Print)
ISSN 2522-9036 (Online)
DOI: https://doi.org/10.15407/fz

Fiziologichnyi Zhurnal

is a scientific journal issued by the

Bogomoletz Institute of Physiology
National Academy of Sciences of Ukraine

Editor-in-chief: V.F. Sagach

The journal was founded in 1955 as
1955 – 1977 "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 0015 – 3311)
1978 – 1993 "Fiziologicheskii zhurnal" (ISSN 0201 – 8489)
1994 – 2016 "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 0201 – 8489)
2017 – "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 2522-9028)

Fiziol. Zh. 2006; 52(5): 55-61


To the question about mechanism of protective effectof amphiphilic compounds under hypertonic hemolysis of erythrocytes

N.V. Orlova, N.M. Shpakova

    Institute of Cryobiology and Cryomedicine, Kharkiv, Ukraine


Abstract

Antihemolytic effect of various amphiphilic compounds un- der conditions of red blood cell hypertonic hemolysis at dif- ferent temperatures (0 and 37 °C) and cell exposure to diamide was investigated. The level of maximum antihemolytic activ- ity and values of efficient concentrations for all studied sub- stances were lower at 0°C if compared with 37°C. Exposure of erythrocytes to diamide (5 and 10 mmol/l) did not change cell sensibility to hypertonic medium. There has been demon- strated a temperature-dependent decrease in the efficiency of studied substances under hypertonic hemolysis of erythrocytes exposed to 10 mmol/l diamide. Found reduction in efficiency of amphiphiles at low temperature and at high concentration of diamide was probably caused by similar changes of struc- tural and dynamic state of erythrocyte membrane.

References

  1. Белоус А.М., Грищенко В.И. Криобиология. – К.: Наук. думка, 1994. – 432 с.
  2. Бондаренко Т.П. Роль липидов в повреждении мембраны митохондрий и эритроцитов при охлаж- дении: Автореф. дис. ... канд. биол. наук. – Харьков, 1981. – 15 с.
  3. Джонс О.Т., Эрнест Ю.П., Мак-Нэми М.Д. Солю- билизация и реконструкция мембранных белков. – В кн.: Биологические мембраны. Методы./Под ред. Дж. Финдлея, У. Эванза. – М.: Мир,1990. – С. 196–250.
  4. Ершов С.С., Орлова Н.В., Шпакова Н.М. Чувстви- тельность эритроцитов млекопитающих к изменению температурных и осмотических условий среды // Пробл. криобиологии. – 2004. – № 3. – С. 51–57.
  5. Козлова Н.М., Лукьяненко Л.М., Антонович А.Н. и др. Окислительная модификация белков и физико- химическое состояние липидов в мембранах эритро- цитов под действием диамида // Биофизика. – 2002. – 47, № 3. – С. 500–505.
  6. Мельникова О.В., Бондаренко Т.П. Модифици- рующие действие глюкозы на эритроциты в условиях охлаждения и замораживания. – В кн.: Сб. науч. трудов: «Физико-химические процессы в криобио- логических системах». – Харьков, 1991. – С. 68–78.
  7. Поздняков В.В., Бондаренко В.А. Взаимосвязь между исходными осмотическими условиями среды и чувствительностью эритроцитов к гипертони- ческому стрессу в 4,0 М NaCl // Криобиология. – 1989. – №1. – С. 47-49.
  8. Прайс В. Аналитическая атомно-абсорбционная спектроскопия. – М.: Мир, 1967. – 355 с.
  9. 9. Цымбал Л.В., Моисеев В.А. Исследование термоин- дуцированных структурных изменений мембран эритроцитов методом спиновых зондов // Биол. мембраны. – 1985. – 6, № 2. – С. 190–194.
  10. 10. Цымбал Л.В., Орлова Н.В., Шпакова Н.М. Модификация хлорпромазином структурно-функционального состояния мембран эритроцитов // Там же. – 2005. – 22, № 2. – С. 105–113.
  11. Шереметьев Ю.А., Шереметьева А.В. Действие диамида на деформируемость и La(3+)-индуци- рованные агрегацию и слияние эритроцитов человека // Биофизика. – 2003. – 48, № 2. – С. 256–258.
  12. Шпакова Н.М., Бондаренко В.А. Модифици- рующий эффект конканавалина А и диамида на увствительность эритроцитов к холодовому шоку // Биохимия. – 1991. – 56, № 5. – С. 923–929.
  13. Шпакова Н.М., Панталер Е.Р., Бондаренко В.А. Антигемолитический эффект хлорпромазина при гиперосмотическом и холодовом шоке эритроцитов // Там же. – 1995. – 60, № 10. – С. 1624–1631.
  14. .Brahm J. Diffusional water permeability of human erythrocytes and their ghosts // J.Gen.Physiol. – 1982. – 79, № 5. – P. 791–819.
  15. Deurticke B., Poser B., Lutkemeier P., Haest C.W. Forma- tion of aqueous pores in the human erythrocyte membrane after oxidative cross-linking of spectrin by diamide // Biochim.Biophys.Acta. – 1983. – 731, № 2. – P. 196–210.
  16. Eskelinen S., Saukko P. The hypotonic hemolysis and the protective action of lysophosphatidylcholine // Biorheology. – 1984. – 21, № 3. – P. 363–377.
  17. Haest C., Kamp D., Plasa G., Deuticke B. Intra- and intermolecular cross-linking of membrane proteins in intact erythrocytes and ghosts by SH-oxidizing agents // Biochim. Biophys. Acta. – 1977. – 469, № 2. – P. 226–230.
  18. Hagerstrand H., Isomaa B. Amphiphile-induced antihaemo- lysis is not causally related to shape changes and vesiculation // Chem. Biol. Inter. – 1991. – 79, №3. – P. 335–347.
  19. 19. Ihrig I., Hessel E., Seidler G. et al. Investigation of monovalent cation influxes of diamide-treated human erythrocytes in olutions of different ionic strength // Biochim. Biophys. Acta. – 1991. – 1069, № 2. – P. 171–174.
  20. 20. Kaminoh Y, Kamaya H, Ueda I. Differential affinity of charged local anesthetics to solid-gel and liquid-crystalline states of dimyristoylphosphatidic acid vesicle membranes // Ibid. – 1989. – 987, № 1. – P. 63–68.
  21. Schreier S., Malheiros S.V., de Paula E. Surface active drugs: self-associated and interaction with membranes and surfactants. Physicochemical and biological as- pects // Ibid. – 2000. – 1508, № 1. – P. 210–234.
  22. Smith J.E. Erythrocyte deformability. – In: Red blood cells of domestic mammals/Ed. by N.S. Agar and P.G. Board. – Elsevier Science Publishers B.V., 1983. – P. 55–66.
  23. Yamaguchi T, Kawamura H, Kimoto E, Tanaka M. Effects of temperature and pH on hemoglobin release from hy- drostatic pressure-treated erythrocytes // J. Biochem. (Tokyo). – 1989. – 106, № 6. – P. 1080–1085.

© National Academy of Sciences of Ukraine, Bogomoletz Institute of Physiology, 2014-2019.