Українська Русский English

ISSN 2522-9028 (Print)
ISSN 2522-9036 (Online)
DOI: https://doi.org/10.15407/fz

Fiziologichnyi Zhurnal

is a scientific journal issued by the

Bogomoletz Institute of Physiology
National Academy of Sciences of Ukraine

Editor-in-chief: V.F. Sagach

The journal was founded in 1955 as
1955 – 1977 "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 0015 – 3311)
1978 – 1993 "Fiziologicheskii zhurnal" (ISSN 0201 – 8489)
1994 – 2016 "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 0201 – 8489)
2017 – "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 2522-9028)

Fiziol. Zh. 2005; 51(6): 40-45


Experimental and theoretical studiesof рн influence on the atр-hydrolase’sreaction of the skeletal musclesmyosin in the context of understandingthe molecular mechanisms of themuscle contraction

V.M. Danilova, K.I. Bogutska,A.M. Shut, Yu.I. Prylutskyy.

    Palladin Institute of Biochemistry of Ukraine, Kyiv;Shevchenko National Kyiv University


Abstract

The influence of рН medium on ATP-ase activity of skeletal muscles myosin has been investigated. The mathematical simu- lation, which reflects the ATР-hydrolase biochemical reactions after pH medium changes in the muscular fiber was also carried out.

References

  1. Данилова В.М., Трегубов В.С. Сравнительноеизучение структурно-функциональных свойствмиозина скелетных и гладких мышц млекопитающих //Мол. генетика и биофизика. – 1988. – №13. – С. 88–95.
  2. Зима В.Л. Белковые моторы: структура и генерациясилы // Укр. биохим. журн. – 1998. – 70, №3. –С. 23–38.
  3. Зима В.Л., Данилова В.М., Мінченко П.Г., БогачП.Г. Флуоресцентне вивчення взаємодії міозину зАТФ. Вплив температури і рН // Доп. АН УРСР.Серія “Б”. – №5. – С.448–452.Вплив змін рН на АТФазну активність
  4. ISSN 0201-8489 Фізіол. журн., 2005, Т. 51, № 6 45
  5. Купатадзе Р.М., Симонишвили С.О., Куридзе К.Ш.и др. Изучение конформационных изменениймиозинового стержня. – В кн.: Материалы II Съездабиофизиков России. – 1999. – С. 245–247.
  6. Маевский Е.И., Розенфельд А.С. Некоторые фак-торы, ответственные за утомление мышечной клеткипри АТФазных нагрузках. – В кн.: Сб. трудовВторой всерос. Конф. «Физика в биологии имедицине». – 2004. – С. 101–104.
  7. Мирошниченко Н.С., Шуба М.Ф. Динамика физико-химических процессов при сокращении–расслаб-лении скелетной мышцы // Докл. АН УССР. Серия“Б”. – 1988. – №1. – С. 73–75.
  8. Поглазов Б.Ф., Левицкий Д.И. Миозин и биологи-ческая подвижность. – М.: Наука, 1982. – 160 с.
  9. Физиология человека: В 3-х т.: Пер. с англ. / Подред. Р.Шмидта, Г.Тевса. – М.: Мир, 1996. – Т. 1. –323 с., Т. 2. – 313 с., Т. 3. – 198 с.
  10. 9. Adhikari B.B., Somerset J., Stull J.T., Fajer P.G. Dy-namic modulation of the regulatory domain of myosinheads by pH, ionic strength and RLC phosphoryla-tion in synthetic myosin filaments // Biochemistry. –1999. – 38, №10. – P. 3127–3132.
  11. 10. Asllani I., Shankland E., Pratum T., Kushmerick M.Effects of pH and molecular charge on dipolar couplinginteractions of solutes in skeletal muscle observed byDQF, 1H NMR spectroscopy // J. Magn. Reson. –2003. – 163, №1. – Р. 124–132.
  12. Bertazzon A., Tsong T.Y. Study of effects of pH onthe stability of domains in myosin rod by high-resolution differential scanning calorimetry // Biochem-istry. – 1990. – 29, №27. – Р. 6453–6459.
  13. Green H.J. Mechanisms of muscle fatigue in intenseexercise // J. Sports Sci. – 1997. – 15, №3. – Р. 247–256.
  14. Ingraham R.H., Swenson C.A. Stability of the Ca2+-specific and Ca2+-Mg2+ domains of troponin C. Effectof pH // Eur. J. Biochem. – 1983. – 132, №1. – Р. 85–88
  15. Jeneson J.A., Westerhoff H.V., Kushmerick M.J. Ametabolic control analysis of kinetic controls in ATPfree energy metabolism in contracting skeletal muscle //Amer. J. Physiol. Cell Physiol. – 2000. – 279, №3. –Р. C813–832.
  16. Juel C. Lactate/proton co-transport in skeletal muscle:regulation and importance for pH homeostasis // ActaPhysiol. Scand. – 1996. – 156, №3. – Р. 369–374.
  17. Juel C. Muscle pH regulation: role of training // Ibid. –1998. – 162, №3. – Р. 359–366.
  18. Korzeniewski B., Zoladz J.A. Influence of rapidchanges in cytosolic pH on oxidative phosphorylationin skeletal muscle: theoretical studies // Biochem. J. –2002. – 365, Pt.1. – Р. 249–258.
  19. Metzger J.M. Effects of troponin C isoforms on pHsensitivity of contraction in mammalian fast and slowskeletal muscle fibres // J. Physiol. – 1996. – 492, Pt.1. –Р. 163–172.
  20. 19. Miyake S., Ishii Y., Watari T. et al. The influences ofL+-lactate and pH on contractile performance in rabbitglycerinated skeletal muscle // Jap. J. Physiol. – 2003. –53, №6. – Р. 401–409.
  21. 20. Ozog A., Bechet J.J. The effect of pH on the foldingand stability of the myosin rod // Eur. J. Biochem. –1995. – 234, №2. – Р. 501–505.
  22. Tsunashima Y., Akutagawa T. Structure transition inmyosin association with the change of concentration:solubility equilibrium under specified KCl and pH con-dition // Biopolymers. – 2004. – 75, №3. – Р. 264–277.
  23. Ueno H., Harrington W.F. An enzyme-probe study ofmotile domains in the subfragment-2 region of myosin// J. Mol. Biol. – 1984. – 180, №3. – Р. 667–701.
  24. Ueno S., Yokoyama K., Nakagawa M., Araki S. Ef-fects of pH and temperature on force and stiffness ofskeletal muscle fibers during contraction and relaxationin relation to musculoskeletal disorders // Ind. Health. –2002. – 40, №4. – Р. 362–369.

© National Academy of Sciences of Ukraine, Bogomoletz Institute of Physiology, 2014-2018.