Українська Русский English

ISSN 2522-9028 (Print)
ISSN 2522-9036 (Online)
DOI: https://doi.org/10.15407/fz

Fiziologichnyi Zhurnal

is a scientific journal issued by the

Bogomoletz Institute of Physiology
National Academy of Sciences of Ukraine

Editor-in-chief: V.F. Sagach

The journal was founded in 1955 as
1955 – 1977 "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 0015 – 3311)
1978 – 1993 "Fiziologicheskii zhurnal" (ISSN 0201 – 8489)
1994 – 2016 "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 0201 – 8489)
2017 – "Fiziolohichnyi zhurnal" (ISSN 2522-9028)

Fiziol. Zh. 2003; 49(6): 52-55


ATPase myosin activity indifferent muscle types depends on ph

K.I. Bogutska, O.V. Tsimbalyuk, V.M. Danilova, M.S. Miroshnichenko

    Київ. нац. ун-т ім. Тараса Шевченка, Київ;Ін-т біохімії ім. О.В. Палладіна НАН України, Київ


Abstract

The influence of рН in the medium on ATPase myosin activity in different muscle types was investigated. It has been found that myosin ATPase had two maxima with different values of the specific activity in cardiac, skeletal and smooth muscles depending on pH, namely: 6.0-6.5 and 9.0-9.5. The dependence of physiological properties of different muscle types on the physical-chemical and structural peculiarities of myosin has being discussed.

References

  1. Богуцька К.І., Цимбалюк О.В., Данилова В.М. Особливості функціонування міозинової АТФази серцевого м’яза // Биополимеры и клетка. – 2002. – 18, № 4. – С. 297 – 300.
  2. Данилова В.М., Трегубов В.С. Сравнительное изучение структурно-функциональных свойств миозина скелетных и гладких мышц млекопитающих // Мол. генетика и биофизика. – 1988. – № 13. – С. 88 – 95.
  3. Левицкий Д.И. Легкие цепи миозина и их роль в регуляции мышечного сокращения // Успехи биологической химии. – 1986. – 27. – С. 74 – 100.
  4. Леднев В.В. Конформеры миозина и их возможная роль в функционировании сократительного аппарата мышц. – В кн.: Контроль мышечной деятельности. – Л.: Наука, 1986. – С. 101 – 127.
  5. Поглазов Б.Ф., Левицкий Д.И. Миозин и биологическая подвижность. – М.: Наука, 1982. – 160 с.
  6. Халина Я.Н., Подлубная З.А. Состав легких цепей иозина миокарда человека: перспективы для диагностики заболеваний сердца // Биофизика. – 2002. – 47, вып. 2. – С. 367 – 368.
  7. Adhikari B.B., Somerset J., Stull J.T., Fajer P.G. Dynamic modulation of the regulatory domain of myosin heads by pH, ionic strength and RLC phosphorylation in synthetic myosin filaments // Biochemistry. – 1999. – 38, № 10. – P. 3127 – 3132.
  8. Bertazzon A., Tsong T.Y. Effects of ions and pH on the thermal stability of thin and thick filaments of skeletal muscle: high-sensitivity differential scanning calorimetric study // Ibid. – 1990. – 29, № 27. – Р. 6447 – 6452.
  9. 9. Dargis R., Pearlstone J.R., Barrette-Ng I. et al. Single mutation (A162H) in human cardiac troponin I corrects acid pH sensitivity of Ca2+-regulated actomyosin S1 ATPase // J. Biol. Chem. – 2002. – 277, № 38. – Р. 34662 – 34665.
  10. 10. Davis J.S., Satorius C.L., Epstein N.D. Kinetic effects of myosin regulatory light chain phosphorylation on skeletal muscle contraction // Biophys. J. – 2002. – 83, № 1. – Р. 359 – 370.
  11. Li G., Martin A.F., Solaro J.R. Localization of regions of troponin I important in deactivation of cardiac myofilaments by acidic pH // J. Mol. Cell Cardiol. – 2001. – 33, № 7. – Р. 1309 – 1320.
  12. Orchard C.H., Kentish J.C. Effects of changes of pH on the contractile function of cardiac muscle // Amer. J. Phyiol. – 1990. – 258, № 6 (Pt 1). – Р. С967 – С981.
  13. Potma E.J., van Graas I.A., Stienen G.J. Effects of pH on myofibrillar ATPase activity in fast and slow skeletal muscle fibers of the rabbit // Biophys. J. – 1994. – 67, № 6. – Р. 2404 – 2410.
  14. Sieck G.C., Regnier M. Invited review: plasticity and energetic demands of contraction in skeletal and cardiac muscle // J. Appl. Physiol. – 2001. – 90, № 3. – Р. 1158 – 1164.

© National Academy of Sciences of Ukraine, Bogomoletz Institute of Physiology, 2014-2018.